Denaturacije proteina

Konformacija (struktura) lanca peptida je naređeno i jedinstven za svaki proteina. U posebnim uslovima postoji jaz veliki broj obveznica koje stabiliziraju prostorne strukture baze molekula. Kao rezultat toga, jaz potpuno cijeli molekula (ili njihovog značajnog dijela) poprima oblik slučajnih zavojnice. Ovaj proces se naziva "denaturacije". Ova promjena može izazvati topline 60-80 stupnjeva. Dakle, svaka molekula, rezultirajuća razlika se može razlikovati u konformaciji od ostalih.

Denaturacija proteina odvija pod uticajem nikakva sredstva mogu uništiti ne-kovalentne veze. Ovaj proces može doći pod alkalne ili kiselim uvjetima, na površini sekciji faze, pod djelovanjem nekih organskih spojeva (fenoli, alkoholi i drugi). denaturacije proteina može doći pod uticajem guanidinium klorida ili uree. Rekao agenti čine slab obveznica (hidrofobne, jonski, vodik) sa karbonilne ili amino skupine peptida okosnica sa broj grupa ostataka amino kiseline, zamjenjujući vlastite dostupan proteina vodikove veze u molekuli. Kao rezultat toga, promjene se javlja u srednjoj i tercijarne strukture.

Otpornost na denaturanta uglavnom ovisi o prisutnosti u molekulu proteina jedinjenja disulfid obveznica. Tripsin inhibitor ima tri obveznice S - S. Pod stanje oporavka denaturacije proteina javlja bez drugih uticaja. Ukoliko se naknadno stavi vezu u uvjetima u kojima se oksidacija obavlja SH-skupine cistein i formiranje disulfidnih obveznica, originalni oblik je obnovljena. Prisustvo ni jedan disulfid obveznica značajno povećava stabilnost prostorne strukture.

denaturacije proteina, obično praćena smanjenjem u vodi. Zajedno sa ovim ubrzati često forme. Javlja se u obliku "kiselo proteina." U visokim koncentracijama jedinjenja u otopini "koagulacija" prolazi kroz cijelu rješenja, kao što je, na primjer, to se događa kad kipuće jaja. Kada denaturacija proteina gubi svoju biološku aktivnost. Ovaj princip se zasniva upotreba karbolna kiseline (fenol vodeni rastvor) kao antiseptik supstancu.

Nestabilnost prostorne strukture, visoka vjerojatnost neuspjeha pod utjecajem raznih agenata znatno je teško izolirati i istraživanja proteina. Također stvorili neke probleme prilikom korištenja spojeva u medicini i industriji.

Ako je denaturacije proteina vrši izlaganjem visokim temperaturama, sporo hlađenje odvija u određenim uvjetima renativatsii proces - oporavak na maternjem (original) konformaciju. Ova činjenica dokazuje da je polaganje lanca peptida je u skladu sa primarne strukture.

Formiranje nativnoj konformaciji (izvor lokacija) je spontani proces. Drugim riječima, ovaj aranžman odgovara minimalnom iznosu od slobodne energije sadržane u molekulu. Može se kao rezultat se zaključiti da je prostorna struktura baze kodiran u sekvenci amino kiseline u peptida lancima. To pak znači da su svi polipeptida povezana alternacija aminokiselina (na primjer, mioglobinovye peptid lanci), će biti identičan konformaciju.

Proteini mogu biti značajne razlike u primarnoj strukturi, čak i ako malo ili potpuno identične konformacije.