FormacijaSrednje obrazovanje i škole

Koja je funkcija proteina enzima? Enzimske funkcije proteina: primjeri

Rad našeg tijela - vrlo složen proces u kojem milijune ćelija uključenih, hiljade različitih supstanci. Ali postoji jedno područje koje je u potpunosti ovisi o specifičnih proteina, bez kojih bi ljudi i životinja život biti potpuno nemoguće. Kao što ste vjerojatno pretpostavili, sada govorimo o enzima.

Danas ćemo razmotriti enzimske funkcije proteina. Ovo je glavno područje biohemije.

S obzirom da je osnova tih tvari su uglavnom proteini, onda se mogu smatrati njima. Treba da znate da za otkriveni su prvi put enzima u 30-ih godina 19. stoljeća, samo su naučnici uzeli više od jednog stoljeća, kako bi se došlo do više ili manje jedinstvene definicije za njih. Pa šta funkciju vrši protein enzima? Na ovoj, kao i njihova struktura i reakcije primjera ćete naučiti iz ovog članka.

Morate shvatiti da nije svaki protein može biti enzim, čak iu teoriji. Globulini jedini oblik sposoban za izlaganje katalitičke aktivnosti u odnosu na druge organskih spojeva. Kao i kod svih prirodnih spojeva u ovoj klasi, enzimi su sastavljene od ostataka amino kiseline. Imajte na umu da enzimske funkcije proteina (primjera koji će biti u članku) može se obavljati samo onaj čija Molarna masa je manja nego 5000.

Ono što je enzim, moderni definicija

Enzimi - a katalizator biološkog porijekla. Oni imaju sposobnost da se ubrza reakciju, zbog bliski kontakt između reaktanata (supstrata). Možemo reći da je enzimskih funkcija proteina - proces neki kataliza biohemijskih reakcija koje su jedinstvene u živom organizmu. Samo mali dio od njih se mogu reproducirati u laboratoriju.

Treba napomenuti da je u ovom području došlo je do napretka u posljednjih nekoliko godina. Naučnici su postepeno blizu kreiranju umjetne enzime koji se može koristiti ne samo za ekonomske svrhe, ali i medicine. To je razvijen enzime koji mogu efikasno uništiti čak i male površine od raka početne.

Koji dijelovi enzima direktno uključeni u reakciji?

Imajte na umu da, u kontaktu sa podlogom ne uključuje cijelo tijelo enzima, ali samo mali dio koji se zove aktivni stranice. Ovo je njihova glavna imovina komplementarnosti. Ovaj koncept podrazumijeva da enzim je idealan za podlogu u obliku i njihova fizička i kemijska svojstva. Možemo reći da je funkcija enzima u ovom slučaju je kako slijedi:

  • Njihova voda silazi sa površine ljuske.
  • Postoji određena deformacija (polarizacije, na primjer).
  • Nakon toga oni su raspoređeni na poseban način u prostoru, a približava se jedni drugima.

Ovi faktori dovode do ubrzanja reakcije. Dakle, hajde da napravimo poređenje između enzima i neorganskih katalizatora.

usporedite performanse

enzimi

anorganski katalizatori

Ubrzanje od naprijed i nazad reakcija

isto

isto

Specifičnost (komplementarnost)

Pogodan samo za određenu vrstu materijala, visoku specifičnost

Može biti univerzalna, ubrzavajući nekoliko slične reakcije

brzina odziva

Povećati intenzitet reakcija nekoliko miliona puta

Ubrzanje u stotinama i hiljadama puta

Reakcija na toplinu

Reakcija ide u "ne" zbog potpune ili djelimične denaturacija proteina uključenih u to

Kada se zagrije, većina katalitičke reakcije u više navrata ubrzan

Kao što možete vidjeti, enzimske funkcije proteina zahtijeva specifičnost. Sama po sebi će također dodati da su mnogi od tih proteina imaju i vrste specifične. Jednostavno rečeno, ljudski enzima jedva pogodna za zamorce.

Važne informacije o strukturi enzima

Struktura ovih spojeva je izolovan odmah tri nivoa. Primarna struktura se mogu prepoznati po ostataka aminokiselina koji su dio enzima. S obzirom da je enzimska funkcije proteina, primjera koje smo u više navrata navode u ovom članku, mogu se obavljati samo određene kategorije jedinjenja, da ih precizno identificirati po ovom osnovu je prilično stvaran.

Što se tiče srednjeg nivoa, pribor uz nju se određuje pomoću dodatne vrste obveznica koje se mogu javiti između ovih ostataka amino kiseline. Ta komunikacija vodik, elektrostatički, hidrofobne i Van der Waals interakcije. Kao rezultat napetosti koje uzrokuju ove veze u različitim dijelovima enzima proizvedenih α-helix, petlje i β-lanaca.

Tercijarnog struktura je rezultat činjenice da relativno veliki dio lanca polipeptida jednostavno preklopiti. Rezultirajući niti su pod nazivom domena. Na kraju, konačni formiranje ove strukture se odvija tek nakon stabilan interakciju uspostavljena između različitih domena. Treba imati na umu da je formiranje domena se ide na potpuno nezavisan način jedni od drugih.

Neke karakteristike domena

Tipično, polipeptid lanac od kojih su formirani, sastoji se od oko 150 aminokiselinskih ostataka. Kada domena u interakciji jedni s drugima, formirana globula. Pošto je funkcija obavlja enzimsku aktivna mesta na osnovu njih, treba da shvate važnost ovog procesa.

Sama domena odlikuje činjenicom da između aminokiselinskih ostataka u svojoj strukturi postoje brojne interakcije. Njihov broj je mnogo veći za one reakcije između sebe domena. Prema tome, šupljine između njih relativno "ranjive" na postupke raznih organskih otapala. Obim reda 20-30 kubnih angstrema koji se uklapa u nekoliko molekula vode. Različitih domena često imaju potpuno jedinstven trodimenzionalna struktura, koja je povezana sa obavljanjem potpuno različite funkcije.

aktivna mesta

Po pravilu, aktivni lokacije se nalaze strogo između domena. U skladu s tim, od kojih svaka igra veoma važnu ulogu u toku reakcije. Zbog ovaj aranžman domena naći značajnu fleksibilnost, mobilnost na području enzima. To je izuzetno važno, jer je funkcija enzimskih se izvodi samo one sastojke koji mogu prikladno promijeniti svoj prostorni položaj.

Između dužine polipeptid obveznica u tijelu enzima, i po tome koliko složene funkcije koje su obavljali, postoji direktna veza. Komplikacija ulogu kako postići formiranjem aktivnog sajtu reakcije između katalitičke domene i zbog formiranja potpuno novih domena.

Neki proteini, enzimi (primjeri - lizozim i glikogena) može varirati u veličini (129 i 842 aminokiselinskih ostataka, respektivno), iako je reakcija katalizovana dekolte hemijskih veza istog tipa. Razlika je u tome što više masivne i velike enzimi su u mogućnosti da bolje kontrolirati svoju poziciju u prostoru, koji osigurava veću stabilnost i brzina reakcije.

Glavne klasifikacije enzima

Trenutno prihvaćena i raširena u svijetu je standardna klasifikacija. Prema njenim riječima, stoji šest osnovne klase, sa relevantnim potklase. Smatramo da samo najosnovnije. Evo ih:

1. oksidoreduktaza. Funkcija enzima u ovom slučaju - stimulacija redoks reakcije.

2. Transferaze. Može obavljati podloge transfer između sljedećih grupa:

  • One-ugljen jedinica.
  • Ostaci aldehida i ketona.
  • Acil i Glikozilna komponenti.
  • Alkil (kao izuzetak ne može da podnese CH3) ostataka.
  • Dušičnih baza.
  • Grupe koje sadrže fosfor.

3. Hidrolaze. U ovom slučaju, enzimske funkcija da cijepaju proteine od sljedećih vrsta spojeva:

  • Esteri.
  • Glikozidi.
  • Esteri i tioestere.
  • tip peptidnih veza.
  • tip odnosa CN (osim istog peptida).

4. liaza. Su sposobni izbacivanja iz grupe uz naknadno formiranje dvostruke veze. Osim toga, može obavljati obrnuti proces: spajanje odabrane grupe udvostručiti obveznice.

5. izomeraze. U ovom slučaju, enzimske funkcije proteina je komplikovan izomernih reakcije katalize. Ova skupina uključuje sljedeće enzime:

  • Racemase, epimeraze.
  • Tsistransizomerazy.
  • Intramolecular oksidoreduktaza.
  • Intramolecular transferaze.
  • Intramolecular liaza.

6. ligaze (inače poznat kao sintetaze). Oni se koriste za razdvajanje ATP prilikom formiranja neke veze.

Lako je primjetiti da je izuzetno važno enzimske funkcije proteina, jer su za neke kontrole mjeri praktično sve reakcije odvijaju svaki drugi u vašem tijelu.

Ono što ostaje enzima nakon interakcije sa podlogom?

Često, enzim je protein loptasta porijekla, od kojih je aktivni centar zastupa njen ostataka iste amino kiseline. U svim drugim slučajevima, u centru dijelu čvrsto povezan s njim protetski grupi ili koenzim (ATP, na primjer), odnos je mnogo slabiji. A katalizator zove holoenzyme, a ostatak, nakon uklanjanja formiranog ATP apoenzyme.

Tako je, prema ovu funkciju enzima svrstati u sljedeće grupe:

  • Jednostavan hidrolaze, liaza i izomeraza, koji uglavnom ne sadrže koenzim baze.
  • Enzima proteina (primjeri - neki transaminaze) koji čine protetski grupa (lipoična kiselina, na primjer). Ova grupa uključuje mnoge peroksidaze.
  • Enizmy za koje je potrebna koenzim regeneracije. To uključuje kinaze, kao i većina oksidoreduktaza.
  • Drugi katalizatori, sastav koji se još nije u potpunosti razumio.

Sve supstance koje su dio prve grupe, su naširoko koristi u prehrambenoj industriji. Svi drugi katalizatori zahtijevaju vrlo specifične uvjete za njegovo aktiviranje, a samim tim i rade samo u tijelu, ili u nekim laboratorijskim eksperimentima. Dakle, funkcija enzimskih - ovo je vrlo specifična reakcija, koja se sastoji u stimuliranju (katalizu) reakcije u određenim vrstama dobro definisanim uslovima ljudskog ili životinjskog tijela.

Ono što se dešava u aktivnoj stranicu, ili zašto enzima tako rade efikasno?

Mi smo u više navrata rekao da je ključ za razumijevanje enzimskih katalize je stvaranje aktivnog centra. Ona je tu da specifičnog vezivanja podloge, koja je u takvim uvjetima su mnogo aktivnije reagirati. Kako bi za vas da shvate kompleksnost reakcija odvija tamo, dati jednostavan primjer da se dogodi fermentacije glukoze, potrebno je jednom 12 enzima! Jednako teško interakcija postaje moguće samo zbog činjenice da je protein koji obavlja enzimskih funkcija ima najviši stupanj specifičnosti.

Vrste enzima specifičnost

To je apsolutna. U ovom slučaju, specifičnost je prikazan samo jedan, strogo definiranog tipa enzima. Dakle, ureaze komunicira samo s ureom. Sa laktoze mlijeka, jer ulazi u reakcije ni pod kojim uvjetima. To je ono što se funkcija obavlja proteini, enzimi u tijelu.

Osim toga, grupa nije neuobičajeno apsolutna specifičnost. Kao što se može shvatiti iz imena, u ovom slučaju ne postoji "prijemčivost" strogo klasi organskih jedinjenja (estere, uključujući kompleks alkohole ili aldehida). Na primjer, pepsin, koji je jedan od ključnih enzima u želucu, samo pokazuje specifičnost za hidrolize peptidnih veza. Alkohol dehidrogenaza komunicira isključivo sa alkoholom i ne laktikodegidraza podijeliti ništa drugo nego alfa-hidroksi kiseline.

Dešava se i to da je enzimskih funkcija karakteristika određene grupe spojeva, ali pod određenim uslovima, enzime mogu djelovati na sasvim drugačiji od njihovih glavnih "svrha" supstance. U ovom slučaju, katalizator "teži" za određene klase supstanci, ali pod određenim uvjetima može prionuti i drugih jedinjenja (ne nužno ekvivalent). Međutim, u ovom slučaju, reakcija će mnogo sporije ide.

Nadaleko poznat po sposobnosti tripsina da djeluju na peptidnih veza, ali malo ljudi zna da je ovaj protein koji obavlja funkciju enzima u probavnom traktu, može dobro reagirati sa različitim Ester jedinjenja.

Na kraju, tu je i specifičnost optičkog. Ovi enzimi mogu komunicirati sa širokim spektrom tvari listu u potpunosti, ali samo pod uvjetom da imaju dobro definirane optička svojstva. Dakle, enzimske funkcije proteina u ovom slučaju je vrlo sličan princip djelovanja nije enzima, katalizatora i anorganskog porijekla.

Koji faktori određuju efikasnost katalize?

Danas se vjeruje da su faktori koji određuju izuzetno visok stepen efikasnosti enzima su:

  • koncentracijom efekt.
  • prostornu orijentaciju efekt.
  • Svestranost aktivne reakcije centar.

U principu, efekat koncentracije supstance se ne razlikuje od onog u neorganske reakcije katalize. U ovom slučaju, koncentracija takvih podloge, koja je nekoliko puta veća od sličnog vrijednost za sve druge stvari volumen otopine, u aktivnom centru. U reakciji centru selektivno sortira molekula supstance koje mora da reaguje jedni s drugima. Nije teško pogoditi da je ovaj efekt dovodi do povećanja u hemijskoj brzinu reakcije nekoliko redova veličine.

Kada standardni hemijski proces odvija, to je izuzetno važno, što je dio interakcije molekula će se sudariti jedni s drugima. Jednostavno rečeno, supstanca molekula u trenutku sudara mora biti strogo orijentiran u odnosu na drugog. S obzirom na činjenicu da se obavlja pod prinudom, onda su svi uključeni komponente su raspoređeni u određenom liniji, katalizu reakcije se ubrzava za oko tri reda takvog zaokret u aktivnom mjestu enzima.

Pod multifunkcionalnost u ovom slučaju to se odnosi na vlasništvo svih komponenti aktivne stranice u isto vrijeme (ili strogo koordinirane) djeluje na molekulu "tretirati" supstanca. Pri čemu jedan (molekule) se ne samo na odgovarajući način fiksna u prostoru (vidi. Gore), ali i znatno mijenja svoje karakteristike. Sve to zajedno dovodi do toga da se enzim postaje mnogo lakše djelovati na podlogu po potrebi.

Similar articles

 

 

 

 

Trending Now

 

 

 

 

Newest

Copyright © 2018 bs.birmiss.com. Theme powered by WordPress.